Биология

Появился новый способ различать аминокислоты в белках

© Pxhere

Российские ученые предложили новый метод различения лейцина и изолейцина, изомерных аминокислотных остатков в составе пептидной цепочки. Эти аминокислотные остатки идентичны по химическому составу и отличаются лишь пространственной организацией молекулы, поэтому их идентификация требует некоторых специальных подходов, один из которых и был предложен авторами исследования

Российские ученые предложили новый метод различения лейцина и изолейцина, изомерных аминокислотных остатков в составе пептидной цепочки. Эти аминокислотные остатки идентичны по химическому составу и отличаются лишь пространственной организацией молекулы, поэтому их идентификация требует некоторых специальных подходов, один из которых и был предложен авторами исследования. Статья опубликована в журнале European Journal of Mass Spectrometry.

Существует 20 аминокислот, которые, соединяясь в той или иной последовательности в пептидные цепочки, составляют все известные белки. Для того чтобы определить белок, нужно установить последовательность составляющих его аминокислот. Чтение этой последовательности (секвенирование) во многих случаях является непростой задачей, например, когда составляющие белок аминокислоты имеют одинаковую молекулярную формулу, но разное строение, то есть являются изомерами. Поэтому ранее различить лейцин и изолейцин при стандартном секвенировании белков и пептидов было сложно.

В работе использовались методы тандемной масс-спектрометрии (один из современных методов секвенирования). В наши дни этот метод широко применяется для анализа биологического материала, в частности для скрининга новорожденных на генетические заболевания. Однако надежное различение изомерных лейцина и изолейцина в пептидной цепи остается нерешенной проблемой тандемной масс-спектрометрии, так как все существующие на данный момент методы имеют определенные ограничения и не могут быть интегрированы в существующие алгоритмы автоматического секвенирования.

В основе нового метода лежит наблюдение за разницей спектров w-ионов, имеющих разные массы для лейцина и изолейцина, при диссоциации с электронным переносом (ETD).

«Это шаг вперед в исследованиях по экспрессному установлению последовательностей белков и пептидов, что крайне важно для целей биологии и медицины», — прокомментировал один из авторов работы, профессор кафедры органической химии МГУ имени М.В. Ломоносова Альберт Лебедев.

Пресс-релизы о научных исследованиях, информацию о последних вышедших научных статьях и анонсы конференций, а также данные о выигранных грантах и премиях присылайте на адрес science@indicator.ru.