Раскрыт механизм «нюха» уникальных бактерий

Ученые смогли установить структуру необычной сигнальной системы, присутствующей в анаммокс-бактериях. Это вещество позволяет микробам обнаруживать даже небольшие концентрации соединений азота, которые они эффективно перерабатывают. Результаты исследования сотрудников из Института математических проблем биологии РАН совместно с иностранными коллегами из Нидерландов и Германии опубликованы в журнале Nature Communications.

Анаммокс-бактерии были открыты в самом конце XX века и вскоре стали применяться в промышленных системах очистки сточных вод от азотного загрязнения, которое возникает из-за широкого использования в сельском хозяйстве азотных удобрений. Их начали применять благодаря удивительному свойству анаммокс-бактерий — их способности поглощать ионы аммония и нитрита, превращая их в воду и молекулярный азот. При этом они способны делать это даже при очень низкой концентрации аммония, а сам процесс преобразования происходит в бескислородной среде.

Ученые решили разобраться, каким образом бактерия находит аммоний в окружающей среде. Они обратили внимание на необычный белок, обнаруженный в одном из видов анаммокс-бактерий. Последовательность аминокислот этого белка содержала необычную комбинацию двух разнотипных частей. Первая часть была похожа на структуру трансмембранных белков, которые пронизывают клеточную мембрану насквозь и передают ионы аммония внутрь клетки. Вторая часть напоминала белки гистидин-киназы, которые часто присутствуют в системах передачи сигнала из наружной среды внутрь клетки посредством цепи последовательных биохимических реакций.

Исследователи выдвинули гипотезу, что обнаруженный двухкомпонентный белок передает внутрь клетки сигнал о наличии аммония во внеклеточной среде. Ученые установили, что трансмембранная часть белка бактерии не имеет транспортных функций. Она не передает аммоний внутрь клетки, а сама соединяется с ним. Вследствие этого конфигурация белка в пространстве изменяется, изменение передается на гибко сочлененную с трансмембранной частью киназную часть и приводит к биохимической реакции — фосфорилированию аминокислотного остатка гистидина. Продукт этой реакции и служит сигналом о присутствии аммония во внешней среде.

Пространственную структуру белков получают с помощью рассеяния рентгеновских лучей на молекулах исследуемого белка. Наиболее детальную информацию удается получить, если белок кристаллизовать, то есть уложить множество его молекул в кристаллическую решетку. Это приводит к радикальному усилению рассеянных лучей и более четкой картине. Однако при работе с данным белком получение высококачественных кристаллов было существенно усложнено наличием гибкой двухкомпонентной системы. Внутренняя гибкость этого модульного белка оказалась серьезным препятствием для нахождения его структуры. Полную структуру удалось определить, лишь применив специальные математические подходы, разработанные в Институте математических проблем биологии для исследования структур плохо упорядоченных кристаллов.

Пресс-релизы о научных исследованиях, информацию о последних вышедших научных статьях и анонсы конференций, а также данные о выигранных грантах и премиях присылайте на адрес science@indicator.ru.