Ученые раскрыли механизм «обоняния» у бактерий

Ученые из МФТИ в сотрудничестве с коллегами из Юлихского исследовательского центра, Института структурной биологии в Гренобле и Европейского центра синхротронного излучения узнали детали механизма работы «обоняния» бактерий. Это удалось сделать благодаря получению из кишечной палочки структуры белка NarQ — представителя универсального класса сенсорных киназ, отвечающих за передачу сигнала об окружающей среде внутрь бактерий. Работа, опубликованная в журнале Science, поможет понять, как бактерии «общаются» между собой и образуют устойчивые группы на стерильных поверхностях или в организме человека.

Лекарства, влияющие на бактериальное «обоняние», — перспективные заменители современных антибиотиков. Они не убивают бактерии, а лишь подают им сигналы для того, чтобы те стали безвредными для организма. Лекарства такого типа не нарушают нормальную жизнедеятельность микроорганизмов, поэтому к ним не может выработаться устойчивость, в отличие от классических антибиотиков.

Авторам исследования удалось получить структуру киназы NarQ из кишечной палочки E. coli в двух состояниях. Эта киназа ощущает присутствие ионов NO₂^— и NO₃^— в окружающей среде и передает сигнал об этом через клеточную мембрану. Оказалось, что белок образует «димер», симметричный относительно свой оси: два белка работают вместе, чтобы захватить ион. Первое состояние неактивное, в котором белок не связан с ионом нитрата и не передает никакого сигнала. Второе состояние, напротив, активное, или сигнальное, в нем киназа сообщает внутрь клетки о наличии нитратов в окружающей среде.

Кроме структур, в которых два белка образуют пару — димер, симметричную относительно центральной оси, ученым удалось получить структуру с асимметричным положением двух белков в паре. В этом состоянии белок уложен в кристалле иначе и сильно изогнут, при этом не оказывыется никакого влияния на внутриклеточную часть белка. Это позволяет сказать, что механизм передачи сигнала универсален, и для того, чтобы «ощутить» другие химические соединения, достаточно будет изменить только внешнюю часть рецептора, не меняя при этом полностью механизм его действия.

Пресс-релизы о научных исследованиях, информацию о последних вышедших научных статьях и анонсы конференций, а также данные о выигранных грантах и премиях присылайте на адрес science@indicator.ru.