Ученые усовершенствовали метод определения структуры кристаллов белка

Международный коллектив ученых предложил оптическую систему, позволяющую увидеть белковый кристалл в рентгеновском излучении и поместить его в центр пучка. Результаты опубликованы в журнале Structural Biology.

В процессе кристаллизации атомы вещества укладываются в структурированную особым образом трехмерную решетку. Расстояния между элементами такой решетки определяются составляющими ее атомами. Методика определения структуры кристаллов с помощью рентгеновских лучей известна уже больше столетия. Поскольку длина волны рентгеновского излучения сопоставима с межатомными расстояниями, его лучи могут преломляться на гранях ячеек решетки. Благодаря этому и возможен анализ структуры кристалла. Получаемая картинка показывает расстояние между гранями ячеек. На основании этой информации можно определить, какие атомы входят в состав решетки и как они взаимодействуют между собой. При изучении белков, например в процессе поиска новых лекарственных средств, можно определить их строение на уровне входящих в него основных групп атомов — аминокислот.

Сейчас основная проблема при изучении веществ методом рентгеноструктурного анализа заключается в том, что микроскопические кристаллы белка очень сложно поместить в центр рентгеновского пучка, из-за чего рентгенограмма может получиться нечеткой. Кроме того, когда неизвестно точное расположение кристалла, приходится сканировать весь образец. Это увеличивает время его нахождения под крайне интенсивным пучком рентгеновского излучения. Биологические молекулы от такого воздействия начинают разрушаться. Тем не менее, правильное позиционирование образца необходимо для получения наиболее четкой картины и качественного определения его структуры.

Коллектив ученых из Балтийского федерального университета имени И. Канта, Европейской молекулярно‑биологической лаборатории (EMBL), Европейского комплекса синхротронного излучения (ESRF) и Центра биологических исследований Венгерской академии наук сконструировал оптическую систему, которая позволяет посмотреть на образец в рентгеновском свете и узнать его расположение и ориентацию относительно луча. Как в обычном световом микроскопе, образец можно подвигать, а также отрегулировать интенсивность луча и сфокусировать пучок. Такая система позволяет существенно уменьшить время анализа образца и тем самым сохранить целостность молекулы. Ученые продемонстрировали работу такой системы на примере кристалла антибактериального белка лизоцима. Оказалось, что после позиционирования в рентгеновских лучах качество получаемых рентгенограмм существенно возрастает.

«Сейчас нашу систему успешно применяют в международном исследовательском центре на синхротроне DESY в Гамбурге, где изучают структуру кристаллов лаборатории ведущих университетов мира. В дальнейшем мы планируем автоматизировать процесс позиционирования кристалла с помощью нейронных сетей», — резюмировал один из авторов работы, директор научно-исследовательского центра «Когерентная рентгеновская оптика для установок ”Мегасайенс”» БФУ Анатолий Снигирев.

Понравился материал? Добавьте Indicator.Ru в «Мои источники» Яндекс.Новостей и читайте нас чаще.

Пресс-релизы о научных исследованиях, информацию о последних вышедших научных статьях и анонсы конференций, а также данные о выигранных грантах и премиях присылайте на адрес science@indicator.ru.