Прион — «инфекционный белок», который сам принимает неправильную конформацию и умеет заставлять другие молекулы белка сворачиваться таким же образом, катализируя цепную реакцию образования новых прионов. При превращении обычных форм белков в прионные α-спирали заменяются на ß-листы.
Прионы вызывают формирование амилоидов — белковых агрегатов (скоплений), в которых все белки уложены одинаково, в виде плотно упакованных ß-листов, составляющих фибриллы (белковые канаты). Эти фибриллы растут с двух концов, а при разломе начинают расти с четырех.
Известные прионные заболевания человека: куру, болезнь Крейтцфельдта — Якоба, фатальная семейная бессонница, синдром Герстмана — Штраусслера — Шейнкера и другие. Все они поражают нервную систему и являются в настоящий момент неизлечимыми.
Все известные заболевания млекопитающих вызываются белком PrP, который в нормальном состоянии называется PrPC (от англ. common — «обычный» или cellular — «клеточный»), а в инфекционной форме обозначается как PrPSc (от англ. scrapie — «почесуха овец» (скрейпи)).
Гипотеза прионных болезней была впервые предложена в 1960-х годах, когда радиобиолог Тиквах Альпер и математик Джон Стенли Гриффит обнаружили, что для вируса изучаемый ими объект был слишком мал и требовал гораздо больших доз ионизирующего излучения (действие которого тем больше, чем больше размер частицы).
За описание прионных заболеваний вручено сразу несколько Нобелевских премий: в 1976 году — за доказательство инфекционной природы болезни куру у аборигенов Новой Гвинеи, у которых была традиция поедать мозг умерших (от чего они, как выяснилось, и заражались), и в 1997 — за исследования в этой области, позволившие выделить и очистить прионные белки, установить их структуру.
В 2016 году появилось сообщение об открытии растительных белков с прионными свойствами у резуховидки Талля (Arabidopsis thaliana).
Изображение: Cornu/Wikimedia Commons